Tunable Design for Co-Assembly of Coiled-Coil Fibers Using Oppositely Charged Peptides.

چکیده اصلی

Self-assembling peptide fibers have many applications, including tissue engineering, drug delivery, and environmentally friendly textile materials. However, previous studies used peptides that self-assemble, limiting their potential for large-scale synthesis. In the current study, three peptides were designed: a negatively charged 21-residue peptide (21n), a negatively charged 28-residue peptide (28n), and a positively charged 35-residue peptide (35p). Peptides of opposite charges that were exposed to each other co-assembled into α-helical coiled-coils. Peptides of different lengths allow for the formation of sticky ends, encouraging linear growth. The peptides include cysteine residues to stabilize fiber growth. Circular dichroism confirmed stable alpha-helical secondary structure, and aggregation assays were conducted to track the assembly of higher-order structures. Transmission electron microscopy was used to visually examine the aggregates that formed. When mixed, the designed peptides co-assembled into large, fibrous aggregates. These fibers were resistant to heat and salt, but they disassembled when exposed to a reducing agent such as dithiothreitol (DTT). Fibers made by pairing 21n or 28n to 35p resulted in different morphologies upon co-assembly under oxidizing conditions. Peptides that are soluble independently but co-assemble into large, disulfide-reinforced fibers present a new platform for tunable, biologically inspired fibers.

ترجمه فارسی چکیده

فیبرهای پپتیدی که خود به هم می‌پیوندند (Self-assembling) کاربردهای فراوانی از جمله مهندسی بافت، تحویل دارو و مواد نساجی دوستدار محیط زیست دارند. با این حال، مطالعات قبلی از پپتیدهایی استفاده می‌کردند که خود به هم می‌پیوندند که پتانسیل سنتز مقیاس بزرگ را محدود می‌کرد. در این مطالعه، سه پپتید طراحی شدند: یک پپتید ۲۱ اتمی منفی (۲۱n)، یک پپتید ۲۸ اتمی منفی (۲۸n) و یک پپتید ۳۵ اتمی مثبت (۳۵p). پپتیدهای با بار متضاد که با هم مواجه می‌شوند، به صورت هم‌ساز (Co-assemble) در اسپیرال‌های آلفا (α-helical coiled-coils) تشکیل می‌دهند. پپتیدهای با طول‌های متفاوت امکان تشکیل انتهای چسبناک را فراهم می‌کنند که رشد خطی را تشویق می‌کند. پپتیدها شامل باقی‌مانده‌های سیستئین هستند تا رشد فیبر را پایدار کنند. پیرایش دایره‌ای (Circular dichroism) ساختار ثانویه آلفا-اسپیرال را تایید کرد و آزمون‌های تجمعی برای ردیابی تشکیل ساختارهای مرتبه بالاتر انجام شد. میکروسکوپ الکترونی عبوری برای مشاهده بصری تجمعات تشکیل شده استفاده شد. هنگامی که مخلوط شدند، پپتیدهای طراحی شده به صورت هم‌ساز در تجمعات فیبری بزرگ تشکیل دادند. این فیبرها در برابر حرارت و نمک مقاوم بودند، اما زمانی که با عامل کاهشی مانند دی‌ترویت (DTT) مواجه شدند، تجزیه شدند. فیبرهای ساخته شده با جفت‌سازی ۲۱n یا ۲۸n با ۳۵p در شرایط اکسیداتیو، هنگام هم‌ساز شدن، ظاهر متفاوتی داشتند. پپتیدهایی که به صورت مستقل قابل حل هستند اما به صورت هم‌ساز در فیبرهای تقویت شده دی‌سولفید تشکیل می‌دهند، یک پلتفرم جدیدی برای فیبرهای الهام گرفته از زیست‌شناسی با قابلیت تنظیم ارائه می‌دهند.

متن کامل اصلی